Eigenschaften rekombinanter Homospermidinsynthase (HSS) und Desoxyhypusinsynthase (DHS) aus Senecio vernalis

Pyrrolizidinalkaloide (PA) sind konstitutiv gebildete pflanzliche Abwehrstoffe, die nur sporadisch im Pflanzenreich vorkommen. Erstes stoffwechselspezifisches Enzym der PA-Biosynthese ist die Homospermidinsynthase (HSS), die die Bildung des Homospermidins, des Kohlenstoffgrundgerüsts der Necinbase der PA, katalysiert. Kürzlich konnte bestätigt werden, dass die HSS aus der Desoxyhypusinsynthase (DHS) durch Genduplikation hervorgegangen ist. Die DHS katalysiert die posttranslationale Aktivierung des eukaryontischen Translationsinitiationsfaktors 5A (eIF5A) und ist zudem, wie die HSS, zur Synthese von Homospermidin befähigt. Zur Unterstützung der Genduplikationsthese, die auf molekularbiologischen Untersuchungen beruht, wurden die allgemeinen und kinetischen Eigenschaften beider Enzyme untersucht. Beide rekombinanten Enzyme ähneln sich sehr in ihren allgemeinen und kinetischen Eigenschaften, der auffälligste Unterschieed ist die Tatsache, dass die HSS nicht zur Aktivierung des eIF5A in der Lage ist. Die kinetischen Untersuchungen legen nahe, dass dies nicht durch Veränderung des aktiven Zentrums der HSS zu erklären ist, sondern durch Veränderung der Oberflächenstruktur der HSS, wodurch ein Andocken des eIF5A an das HSS-Enzymprotein verhindert wird.